Michaelis-Menten e Lineweaver-Burk
Esquematize as reações de formação do complexo, de formação do produto e aplique as leis de velocidade para a reação de uma enzima não-alostérica, E, e do substrato S.
Quando é aplicado o estado estacionário e qual a utilidade? Qual é a equação de Michaelis-Menten?
Em condições de enzima saturada partir do gráfico Vel vs [S] para uma enzima não alostérica como é obtido o valor da Vmáx e de KM ?
A partir do gráfico de Vel vs [S] para diferentes enzimas, como se verifica a maior ou menor afinidade de uma enzima com o substrato? Em termos de Vmáx o quê significa? Como se relaciona com o valor de KM?
Em condições de enzima saturada como é definida a kcatalítica ? E a eficiência catalítica?
Qual é a equação do duplo recíproco de Lineweaver-Burk e vantagem em se utilizá-la?
Analisando a KM e considerando k-1>>k2 qual a relação das constantes de velocidade em relação à constante de equilíbrio da reação de formação e decomposição do complexo ES?
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